Enzimas
As enzimas são proteínas
especializadas na catálise de reações biológicas. Elas estão entre as
biomoléculas mais notáveis devido a sua extraordinária especificidade e poder
catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo
homem. Praticamente todas as reações que caracterizam o metabolismo celular são
catalisadas por enzimas.
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência
de elétrons, ou seja: reações de oxi-redução. São as Desidrogenases e as
Oxidases.
Agem em muitos grupos químicos, adicionando ou
removendo hidrogênio.
Transferases
: Enzimas que catalisam reações de transferência de
grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como
exemplo temos as Quinases e as Transaminases.
Transferem grupos funcionais entre moléculas
doadoras e moléculas aceptoras.
Hidrolases
: Catalisam reações de hidrólise de ligação
covalente. Ex: As peptidades.
Adicionam água a uma ligação, hidrolizando-a.
Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a
remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico. As Dehidratases e as
Descarboxilases são bons exemplos.
Adicionam água, amônia ou dióxido de carbono a
duplas ligações, ou removem estes elementos para produzirem duplas ligações.
Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros
ópticos ou geométricos. As Epimerases são exemplos.
Catalisam uma variedade de reações de isomerização:
do tipo L para D, reações de mutação (troca de grupos químicos) entre outras.
Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a
partir da ligação entre duas já existentes, sempre às custas de energia (ATP).
São as Sintetases.
Catalisam reações em que dois grupos químicos são
unidos utilizando energia fornecida pelo ATP.
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS
Atuam em concentrações muito baixas e em condições suaves de temperatura e pH.
Possuem todas as características das proteínas. Podem ter sua atividade regulada. Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.
Referências:
Disponível em:
Acesso em 20 de junho de 2013.
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